RECUEIL DES RÉSUMÉS - LES JOURNÉES SCIENTIFIQUES NATIONALES SUR LES ENZYMES À APPLICATIONS BIOTECHNOLOGIQUES EN ALGÉRIE - Ecole ...

Ministère de l'Enseignement Supérieure de la Recherche Scientifique
 École Nationale Supérieure de Biotechnologie

LES JOURNÉES SCIENTIFIQUES NATIONALES SUR
 LES ENZYMES À APPLICATIONS
 BIOTECHNOLOGIQUES EN ALGÉRIE

 21 – 22 Décembre 20 20
 ENSB – CONSTANTINE

 RECUEIL DES RÉSUMÉS

COMITÉS

 Présidents
Président d’honneur : Pr. KHELIFI Douadi Directeur de l’ENSB
Présidente des JSNEABA’20 : Dr. BENLOUNISSI Aïcha (MCA/ ENSB)
Président du comité Scientifique: Pr. KHELIFI Douadi (Pr/ ENSB)
Président du Comité d’organisation : Dr. MARIR Rafik (MCA/ ENSB)

 Comité d’organisation
 AMOURACHE Mounia (MAB/ ENSB Constantine)
 BENDAHMANE Ines (ENSB Constantine)
 BENKARA Houssem (ENSB Constantine)
 BENLOUNISSI Aïcha (MCA/ ENSB Constantine)
 BOUTEBBA Souheila (MCB/ ENSB Constantine)
 GUEMMOUR Billel (Doctorant/ ENSB Constantine)
 MARIR Rafik (MCA/ ENSB Constantine
 MEROUANE Fateh (MCB/ ENSB Constantine)

 Comité scientifique
 ALYANE Mohamed (MCA/ ENSB Constantine)
 BECHKRI Sakina (MCA/ ATRBSA)
 BELLIL Ines (MCA/ UFM Constantine)
 BENLOUNISSI Aïcha (MCA/ ENSB Constantine)
 CHEKROUD Zohra (MCA/ Université 20/08/1955 Skikda)
 FEZOUANE Fatiha (Pr/ Université de Boumerdes)
 KHELIFI Douadi (Pr/ ENSB Constantine)
 MARIR Rafik (MCA/ ENSB Constantine)
 RHOUATI Amina (MCA/ ENSB Constantine)
 SLIMANI Souheila (MCA/ Université 20/08/1955 Skikda)

PROGRAMME
Lundi 21 décembre
8.30
 Ouverture des journées et mot de bienvenue.
9.00 Plénière P1 GAGAOUA Mohammed
 Enzymes recovery by Three Phase Partitioning: a focus on proteases as milk-clotting and meat tenderizing agents.
9.30 Session Orale 1 Les protéases en agroalimentaire Session Poster 1
 • CO1.1 DERARDJA A. Inhibition of apricot polyphenol oxidase by combinations of plant proteases and • CP1.1 RAHMANI A.
 • CP1.5 MEZIANE N.
10.00 ascorbic acid.
 • CO1.2 BENSMAIL S. Production d’une protéase coagulant le lait par Rhizopus stolonifer DIV16/2095-2048-1 • CP1.2 KAHLOUCHE A.
 • CP1.6 ZATER Z. Y.
 via SSF : Optimisation par les plans d’expériences. • CP1.3 BOUKEROUI Y.
10.30 • CO1.3 BOUMEDIENE F. Purification et caractérisation d’une protéase d’origine microbienne (Mucor • CP1.7 CHENNI F-Z.
 circinelloides SF15) et évaluation des propriétés rhéologiques d’un fromage fondu. • CP1.4 GHEDJEMIS A.
11.00

11.30 Session Orale 2 De la biotechnologie des enzymes à l’agroalimentaire Session Poster 2
 • CO2.1 BOURAS B. Optimisation des conditions de coagulation enzymatique du lait de chèvre avec la • CP2.1 TAIBI H.
12.00 présure caprine par la méthode des surfaces de réponse. • CP2.5 KERMANI I.
 • CO2.2 AIT KAKI A. Production et caractérisation d’α-amylase fongique : Essai d’application en panification. • CP2.2 BACHTARZI N.
 • CP2.6 ALLOUCHE L.
12.30 • CO2.3 DAKHMOUCHE-DJEKRIF S. Etude de la production et la caractérisation d’α-amylase de
 • CP2.3 CHEMLAL R.
 Clavispora lustaniae et Pichia guilliermondii isolés de blé des zones arides.
 • CP2.7 KHELALEF H.
13.00 • CO2.4 DENDOUGA W. Degradation of Fusarium cell walls by lytic enzymes of potential biocontrol • CP2.4 HERIZI A.
 Trichoderma isolates.

13.30

14.00 Session Orale 3 Les enzymes et leur impact environnemental Session Poster 3
 • CO3.1 BOUCHERBA N. Rétrospectives des travaux du laboratoire de Microbiologie Appliquée sur les
 endoxylanases bactériennes (2005-2020).
14.30
 • CO3.2 BELLEBCIR A. Extraction et purification partielle d’une cellulase d’origine microbienne sur un déchet • CP3.1 BOUFERCHA O. • CP3.4 LASSOUANE F.
 de type papier.
15.00 • CO3.3 JAOUADI B. Les enzymes microbiennes, outils clés de la biotechnologie industrielle et • CP3.2 BOUTANA W. • CP3.5 KERNANI R.
 environnementale : Cas des hydrolases et oxidoréductases.
 • CO3.4 AZZOUZ Z. Bioconversion of the lignocellulosic biomass residues and biotechnological production of • CP3.3 BENAOUAD S. • CP3.6 CHEMLAL R.
15.30 fungal xylanase in solid-state fermentation.
 • CO3.5 SAOUDI B. Isolement, purification et caractérisation d’une pectate Lyase thermostable et
 alkalophile chez une espèce d’actinomycète thermophile, Actinomadura keratinilytica CPt20…

PROGRAMME
Mardi 22 décembre
9.00 Plénière P2 DJEGHADER Ahmed
 Structural biology as a tool to understand and improve enzymes activity.
9.30 Session Orale 4 Vers l’analyse et l’étude des enzymes Session Poster 4
 • CO4.1 ALALLA A. Dédoublement cinétique enzymatique des beta-aminoalcools : Acylation et hydrolyse • CP4.1 BENHOULA M. • CP4.5 MAIBECHE R.
10.00 en milieu organique. • CP4.2 CHAIB I. • CP4.6 BENAMEUR Q.
 • CO4.2 ALLALA F. Etude de l’α-amylase TfAmy48 pour une application en détergence. • CP4.3 CHERGUI A. • CP4.7 BENNAMOUN L.
10.30
 • CO4.3 DJOULLAH A. Transglutaminase et ses applications en microencapsulation. • CP4.4 MANSOURI N. • CP4.8 BOUCHERIT H.
11.00

11.30 Session Orale 5 Des microorganismes particuliers pour des enzymes d’exception Session Poster 5
 • CO5.1 BENMEBAREK H. Essai de production et dosage de l’activité enzymatique de souches • CP5.1 HARIR M. • CP5.5 BENHAMICHE H.
12.00 bactériennes et archéennes halophiles protéolytiques isolées d’environnements hypersalins algériens.
 • CO5.2 KHEMILI-TALBI S. Caractérisation de lipase, d’α-amylase et de dioxygénases halothermophiles à • CP5.2 BENAISSA A. • CP5.6 LENCHI N.
12.30 partir de deux archées halophiles extrêmes pour des applications industrielles prometteuses.
 • CP5.3 SAOUDI B. • CP5.7 RACHEDI K.
 • CO5.3 BOUCHERIT Z. Production of laccase by a halotolerant Penicillium on Olive Pomace under SSF.
13.00 • CO5.4 HAMMA S. Caractérisation des potentialités kératinolytiques d’une souche actinomycète isolée • CP5.4 AGUIS H. • CP5.8 LEFAIDA C.
 dans la région de Bejaïa.

13.30

14.00 Session Orale 6 Les enzymes en biotechnologie et santé Session Poster 6
 • CO6.1 MEBIROUK R. Probable antitumor activity of serine protease from Helix aspersa Algerian snail. • CP6.1 LABBANI F-Z. K. • CP6.5 ZEGHIR R.
14.30 • CO6.2 ZERIZER H. Étude comparative d’enzymes à activité coagulante de deux souches
 d’actinobactéries autochtones. • CP6.2 MERIBAI A. • CP6.6 SAOUD S.
15.00 • CO6.3 MOSBAH A. La xanthine oxydoréductase comme outil promoteur pour le diagnostic des
 pathologies hépatiques. • CP6.3 MEDJAHED Z. • CP6.7 BENSLAMA O.
 • CO6.4 BOUICHE C. Activité antioxydante de glucuronoxylanes (UXOS) et arabinoxylanes (AXOS) produits
15.30 d’hydrolyse d’endoxylanases de Bacillus safensis CBLMA18. • CP6.4 KIHELI H. • CP6.8 KADI-SACI A.
 • CO6.5 HAMOUDI M. Activité anticholinesterase In vitro d’Ephedra nebrodensis contre AchE et BchE.
16.00
 Clôture des journées et désignation de la meilleure présentation.

MODÉRATION DES SESSIONS
Lundi 21 décembre
8.30 KHELIFI D. Président d’honneur des JSNEABA’20
 Ouverture des journées et mot de bienvenue. BENLOUNISSI A. Présidente des JSNEABA’20
9.00 BENLOUNISSI A. Membre du comité d’organisation
 Plénière P1 MEROUANE F. Membre du comité d’organisation
 RHOUATI A. Membre du comité scientifique
9.30 Session Orale 1 Les protéases en agroalimentaire Session Poster 1
 BENLOUNISSI A. Membre du comité d’organisation MARIR R. Membre du comité d’organisation
10.00
 MEROUANE F. Membre du comité d’organisation
 BELLIL I. Membre du comité scientifique
10.30 BECHKRI S. Membre du comité scientifique

11.00

11.30 Session Orale 2 De la biotechnologie des enzymes à l’agroalimentaire Session Poster 2

12.00 BOUTEBA S. Membre du comité d’organisation
 MEROUANE F. Membre du comité d’organisation
 MARIR R. Membre du comité d’organisation
12.30
 BECHKRI S. Membre du comité scientifique
 BELLIL I. Membre du comité scientifique
13.00

13.30

14.00 Session Orale 3 Les enzymes et leur impact environnemental Session Poster 3

14.30 AMOURACHE M. Membre du comité d’organisation
 BOUTEBA S. Membre du comité d’organisation
 GUEMMOUR B. Membre du comité d’organisation
15.00

 BENLOUNISSI A. Membre du comité scientifique RHOUATI A. Membre du comité scientifique
15.30

MODÉRATION DES SESSIONS
Mardi 22 décembre
9.00 BOUTEBA S. Membre du comité d’organisation
 Plénière P2 MARIR R. Membre du comité d’organisation
 ALYANE M. Membre du comité scientifique
9.30 Session Orale 4 Vers l’analyse et l’étude des enzymes Session Poster 4
 BOUTEBA S. Membre du comité d’organisation
10.00 AMOURACHE M. Membre du comité d’organisation
 MARIR R. Membre du comité d’organisation
10.30 ALYANE M. Membre du comité scientifique BENLOUNISSI A. Membre du comité scientifique

11.00

11.30 Session Orale 5 Des microorganismes particuliers pour des enzymes d’exception Session Poster 5

12.00 GUEMMOUR B. Membre du comité d’organisation
 BENLOUNISSI A. Membre du comité d’organisation
12.30 AMOURACHE M. Membre du comité d’organisation
 ALYANE M. Membre du comité scientifique
13.00 MARIR R. Membre du comité scientifique

13.30

14.00 Session Orale 6 Les enzymes en biotechnologie et santé Session Poster 6

14.30 MEROUANE F. Membre du comité d’organisation
 GUEMMOUR B. Membre du comité d’organisation
15.00 BENLOUNISSI A. Membre du comité d’organisation
 MARIR R. Membre du comité scientifique
15.30 RHOUATI A. Membre du comité scientifique

16.00 KHELIFI D. Président du comité scientifique des JSNEABA’20
 Clôture des journées
 BENLOUNISSI A. Présidente des JSNEABA’20
 + Désignation de la meilleure présentation MARIR R. Président du comité d’organisation des JSNEABA’20

SOMMAIRE

Conférences plénières
 P1. Enzymes recovery by Three Phase Partitioning: a focus on proteases as milk-
 clotting and meat tenderizing agents
 GAGAOUA Mohammed .........................................................................................................1

 P2. Structural biology as a tool to understand and improve enzymes activity
 DJEGHADER Ahmed ..............................................................................................................2

Communications orales
CO1.1 Inhibition of apricot polyphenol oxidase by combinations of plant proteases
 and ascorbic acid
 DERARDJA Ala eddine#, BARKAT Malika, ROMPEL Annette ............................................3

CO1.2 Production d’une protéase coagulant le lait par Rhizopus stolonifer DIV16/2095-
 2048-1 via SSF: Optimisation par les plans d’expériences
 BENSMAIL Souhila#, FAZOUANE-NAIMI Fethia .....................................................................4

CO1.3 Purification et caractérisation d’une protéase d’origine microbienne (Mucor
 circinelloides SF15) et évaluation des propriétés rhéologiques d’un fromage
 fondu.
 BOUMEDIENE Farida#, KAHLOUCHE Amel ...........................................................................5

CO2.1 Optimisation des conditions de coagulation enzymatique du lait de chèvre
 avec la présure caprine par la méthode des surfaces de réponse
 BOURAS Biya#, Ouarda AISSAOUI ZITOUN , BOUBRIK Fairouz, BENYAHIA Ferial Aziza .....6

CO2.2 Production et caractérisation d’α-amylase fongique : Essai d’application en
 panification
 AIT KAKI Amel#, BENNAMOUN L., DJEKRIF DAKHMOUCHE S., LABANI FZ K., EL- HADEF
 EL-OKKI M., & MERAIHI Z. ........................................................................................................7

CO2.3 Étude de la production et la caractérisation d’α-amylase de Clavispora
 lustaniae et Pichia guilliermondii isolés de blé des zones arides.
 DAKHMOUCHE-DJEKRIF Scheherazed #, AIT KAKI- EL HADEF ELOKKI Amel ,
 BENNAMOUN Leila , LABBANI Fatima Zohra Kenza, CHAIB Ibtissem et NOUADRI Tahar.
 ..................................................................................................................................................8

CO2.4 Degradation of Fusarium cell walls by lytic enzymes of potential biocontrol
 Trichoderma isolates
 DENDOUGA Wassila#, GHEDJEMIS Amina , BOUREGHDA Houda ...................................9

CO3.1 Rétrospectives des travaux du laboratoire de Microbiologie Appliquée sur les
 endoxylanases bactériennes (2005-2020)
 BOUCHERBA Nawel#, BOUICHE Celia, HEBAL Hakim, BETTACHE Azzeddine, AZZOUZ
 Zahra, BOUANANE-DARENFED Amel, BOUACEM Khelifa, JAOUADI Bassem. SUSANA V.
 Valenzuella, COPINET Estelle , DUCHIRON Francis ...........................................................10

CO3.2 Extraction et purification partielle d’une cellulase d’origine microbienne sur un
 déchet de type papier
 BELLEBCIR Anfal#, BENAYED Rofida, BENLOUNISSI Aicha .................................................11

CO3.3 Les enzymes microbiennes, outils clés de la biotechnologie industrielle et
 environnementale: Cas des hydrolases et oxidoréductases
 JAOUADI Bassem#, MECHRI Sondes, ZARAI JAOUADI Nadia, BOUACEM Khelifa ,
 ALLALA Fawzi , HACENE Hocine , BOUANANE-DARENFED Amel & ABDELMALEK Badis
 ................................................................................................................................................12

CO3.4 Bioconversion of the lignocellulosic biomass residues and biotechnological
 production of fungal xylanase in solid-state fermentation
 AZZOUZ Zahra#, BETTACHE Azzeddine , BOUICHE Celia, MAIBECHE Rima, HAMMA
 Samir, AMGHAR Zahir, BEN HOULA Mohammed, ALIANE Wahiba, BOUCHERBA Nawel
 , BENALLAOUA Said .............................................................................................................13

CO3.5 Isolement, purification et caractérisation d’une pectate Lyase thermostable et
 alkalophile chez une espèce d’actinomycète thermophile, Actinomadura
 keratinilytica CPt20, isolée du compost de poulet (région Annaba).
 SAOUDI Boudjema#, HABERRA Soumaya, KEROUAZ Bilal , HABBECHE Amina, AYARI
 Adel, BEN ROMDHANE ZAMEN, BELGHITH Hafedh, GARGOURI Ali, LADJAMA Ali ........14

CO4.1 Dédoublement cinétique enzymatique des -aminoalcools : Acylation et
 hydrolyse en milieu organique
 ALALLA Affef#, MERABET-KHELASSI M., ARIBI-ZOUIOUECHE L., RIANT O. .........................15

CO4.2 Étude de l’α-amylase TfAmy48 pour une application en détergence
 ALLALA Fawzi#, BOUACEM Khelifa#, JAOUADI Bassem et BOUANANE-DARENFED
 Amel. ......................................................................................................................................16

CO4.3 Transglutaminase and its applications in microencapsulation
 DJOULLAH Attaf# .................................................................................................................17

CO5.1 Essai de production et dosage de l’activité enzymatique de souches
 bactériennes et archéennes halophiles protéolytiques isolées
 d’environnements hypersalins algériens
 BENMEBAREK Hania#,KHARROUB Karima ..........................................................................18

CO5.2 Caractérisation de lipase, d’α-amylase et de dioxygénases halothermophiles
 à partir de deux archées halophiles extrêmes pour des applications
 industrielles prometteuses
 KHEMILI-TALBI Souad#, AKMOUSSI-TOUMI Siham, KEBBOUCHE-GANA Salima, LENCHI-
 IZOUINE nesrine, FERRIOUNE Imen, SAYAH Amna, ALOUACHE Lamia, SADAOUI-
 SMADHI Nesrine, NAJJARI Affef ..........................................................................................19

CO5.3 Production of laccase by a halotolerant Penicillium on Olive Pomace under
 Solid State Fermentation
 BOUCHERIT Zeyneb#, MECHAKRA Aicha , AMEDAH Souad ...........................................20

CO5.4 Caractérisation des potentialités kératinolytiques d’une souche actinomycète
 isolée dans la région de Bejaïa
 HAMMA Samir#, BENHOULA Mohammed, BETTACHE Azzeddine, JAOUADI Bassem,
 BOUCHERBA Nawel ..............................................................................................................21
CO6.1 Probable antitumor activity of serine protease from Helix aspersa Algerian snail
 MEBIROUK Romeila#, NAIMI Dalila, AZARKAN Mohamed ...............................................22

CO6.2 Étude comparative d’enzymes à activité coagulante de deux souches
 d’actinobactéries autochtones
 ZERIZER Habiba#, BOUGHACHICHE Faiza., RACHEDI Kounouz. ......................................23

CO6.3 La xanthine oxydoréductase comme outil prometteur pour le diagnostic des
 pathologies hépatiques
 MOSBAH Asma#, KHITHER Hanane, MOSBAH Camélia, BENBOUT Amel .......................24

CO6.4 Activité antioxydante de glucuronoxylanes (UXOS) et arabinoxylanes (AXOS)
 produits d’hydrolyse d’endoxylanases de Bacillus safensis CBLMA18
 BOUICHE Cilia#, SUSANA V.Valenzuela, JAVIER PASTOR F.I, BETTACHE Azzeddine,
 MAIBECHE Rima, AZZOUZ Zahra , HAMA Samir, BENHOULA Mohammed,
 BENALLAOUA Said, BOUCHERBA Nawel ............................................................................25

CO6.5 Activité anticholinesterase in vitro d’Ephedra nebrodensis contre AchE et BchE.
 HAMOUDI Meriem#, AMROUN Djouher, BENSOUICI Chawki , KHENNOUF Seddik,
 DAHAMNA Saliha .................................................................................................................26

Communications par affiche
CP1.1 Recherche des enzymes « bêta-lactamases à spectre élargi » et d’autres
 molécules bioactives d’origine microbienne.
 RAHMANI Amina#, MERADI Larem, ARHAB Rabah ..........................................................27

CP1.2 Extraction et caractérisation biochimique d’une enzyme coagulant le lait issu
 de la caillette de Chevreau. Essai de fabrication d’un fromage frais à base de
 lait de chèvre.
 KAHLOUCHE amal#, BOUMEDIENE Farida, NOUANI Abdelouahab ...............................28

CP1.3 Application d’enzymes d’intérêt biotechnologique produites par des
 microorganismes
 BOUKEROUI Yasmina#, AISSAOUI Nadia, KLOUCHE KHELIL Nihel ...................................29

CP1.4 Production d’enzyme fongique coagulante le lait sur un milieu à base de sous-
 produit agroalimentaire (peau de tomate)
 GHEDJEMIS Amina#, DENDOUGA Wassila .........................................................................30

CP1.5 Criblage de microorganismes producteurs de lipases
 MEZIANE Nassim#, MEDJMEDJ Ayoub, OUSAADI Mouna Imene ....................................31

CP1.6 Pouvoir des Protéases Bactériennes à libérer des Peptides Antioxydants par
 Caséinolyse
 ZATER Zohra Yasmine# , ROUDJ Salima ..............................................................................32

CP1.7 The Effect of Viscozyme-Cellulast Mixture on Oil Extraction Yield
 CHENNI Fatima Zohra#, HAMENNI Kahina, KUHNLE Gunter G C ....................................33

CP2.1 A comparison between acid and enzymatic hydrolysis of corn starch for
 glucose syrups production
 TAIBI Hoiria#, BOUDRIES Nadia , ABDELHAI Moufida and LOUNICI Hakim ...................34

CP2.2 Mise en évidence d’activités enzymatiques à intérêt technologique chez
 quelques souches de bactéries lactiques.
 BACHTARZI Nadia#, MERADJI Meriem, LEKSIR Dalal, KHARROUB Karima. .....................35

CP2.3 Production et purification des coagulases de Bacillus subtilis S3 et Bacillus
 coagulans LC28.2.
 CHEMLAL Radia#, DJERDJOURI Bahia , BELLAL Mohand Mouloud ...............................36

CP2.4 Optimization and Immobilization of alpha-amylase from Bacillus Subtilis in
 calcium alginate and calcium Alginate –cellulosic residue beads.
 HERIZI Abdallah#, SOUILAH Rachid , DJABALI Djaffar , NADJEMI Boubekeur ...............37

CP2.5 Suillus granulatus, un champignon comestible riche en enzymes capables de
 dégrader les margines, sous-produits de l’industrie oléicole.
 KERMANI Ismahan#, FORTAS Zohra, DIB Soulef .................................................................38

CP2.6 Effet de l’addition des enzymes exogènes dans un régime hypocalorique de
 poulets de chair sur les performances et les caractéristiques de la viande
 ALLOUCHE L.#, MADANI T., AIT HAMOUDA Z .....................................................................39

CP2.7 Valorisation biotechnologique des sous-produits de l’olivier « Margine» par
 fermentation submergée
 KHELALEF Hind# et BENLOUNISSI Aicha ..............................................................................40

CP3.1 Étude de quelques aptitudes enzymatiques des actinobactéries isolées à
 partir des stations d’épuration des eaux usées
 BOUFERCHA Oumeima#, BOUDEMAGH Allaoueddine ...................................................41

CP3.2 Mise en évidence des enzymes protéolytiques d’actinobactéries isolées de
 compost
 BOUTANA Wissem#, ZERIZER Habiba, KHARROUB Karima ................................................42

CP3.3 Isolation of cellulase producing bacteria using spent coffee grounds as sole
 carbon source: potential application in lignocellulose saccharification for
 bioethanol production
 BENAOUAD Sara#, MERAINI Ibtissem, CHOUBANE Slimane .............................................43

CP3.4 Removal of BPA in aqueous solution by immobilized laccase
 LASSOUANE Fatiha#, AIT AMAR Hamid , RODRIGUEZ-COUTO Susana ...........................44

CP3.5 Performance of Commercial Enzymatic Preparation in Lignocellulosic Biomass
 Hydrolysis
 KERNANI Ridha#, HADIOUCHE Dalila..................................................................................45

CP3.6 Valorisation des déchets végétaux pour la production de cellulases à partir
 d’Aspergillus sp. (PRn) isolé localement.
 CHEMLAL Radia#, KHERAT Mohamed , BOUKAF Fatma, MOKHNACHE Meriem, STIHI
 Loubna Zakia, MAMERI Nabil .............................................................................................46

CP4.1 Isolement et screening des bactéries lipolytiques
 BENHOULA Mohammed#, HAMMA Samir, BENSAAD Mohamed Sabri ,AMGHAR
 Zahir , BOUDJELAL Aya, AZZOUZ Zahra ,MAIBECHE Rima, BOUICHE Celia, BETTACHE
 Azzeddine,BENALLAOUA Said, BOUCHERBA Nawel .......................................................47

CP4.2 Étude de la bioprospection de levures : criblage des activités enzymatiques
 d'intérêt biotechnologique.
 CHAIB Ibtissem#, DAKHMOUCHE-DJEKRIF Scheherazed , BENNAMOUN Leila , AIT KAKI-
 EL HADEF ELOKKI Amel , LABBANI Fatima Zohra Kenza et NOUADRI Tahar. ................48

CP4.3 Optimization of Extracellular L-asparaginase production by Streptomyces
 strain isolated in Algeria, using mathematical Modeling.
 CHERGUI Achour#, TITOUCHE Yacine, HOUALI Karim ......................................................49

CP4.4 Optimisation de la production de l’enzyme protéase d’origine actinomycétale
 MANSOURI Nedjwa#,BENSLAMA Ouide , ARHAB Rabah ................................................50

CP4.5 Optimisation de la production de peroxydase des souches d’actinomycètes
 isolées au niveau de la wilaya de Béjaia
 MAIBECHE Rima#, LE ROES-HILL Marilize, BENDJEDDOU Kamel, PRINS Alaric, BOUICHE
 Cilia , AZZOUZ Zahra, HAMMA Samir, BEN HOULA Mohammed, AMGHAR Zahir,
 BETTACHE Azzeddine, BENALLAOUA Said, BOUCHERBA Nawel .....................................51

CP4.6 Application of Pulsed field gel electrophoresis using XbaI restriction enzyme to
 study clonal relatedness of Multidrug-resistant E. coli isolates
 BENAMEUR Qada#, BEN-MAHDI Meriem-Hind , GERVASI Teresa ....................................52

CP4.7 Optimisation de la production de la polygalacturonase à intérêt industriel par
 la levure Aureobasidium pullulans isolée de sol aride saharien (El-M’gheir).
 BENNAMOUN L. #, DAKHMOUCHE S. , AIT-KAKI A. , LABBANI F-Z K. , NOUADRI T. ........53

CP4.8 Recherche in silico de nouveaux inhibiteurs de la 1-désoxy-D-xylulose 5-
 phosphate réducto-isomérase (DXR) : des agents antimycobactériens
 potentiels
 BOUCHERIT Hanane# , MERZOUG Amina , CHIKHI Abdelouahab, BENSEGUENI
 Abderrahmane, MOSBAH Asma ........................................................................................54

CP5.1 Isolation and characterization of a novel tyrosinase produced by Saharan
 soil actinobacteria
 HARIR Mohammed#, BENHAMED Nadjia, DIB Soulef , POGNI Rebecca
 ................................................................................................................................................55

CP5.2 Isolation and characterization of bacteria of the genera Pseudomonas and
 Bacillus with enzymatic potential from a volcanic soil of Ahaggar.
 BENAISSA Asmaa#, OUANKILLA Aicha, BEN BESSIS El-Hadja, HABIBI Zaineb..................56

CP5.3 Isolement et étude biochimique des enzymes amylolytiques chez des souches
 d'actinomycètes telluriques isolées à partir de la région de Souk Ahras
 SAOUDI Boudjema#, HABERRA Soumaya, AYARI Adel, LADJAMA Ali ..........................57

CP5.4 Recherche de l’activité antibactérienne et enzymatique chez des isolats
 d’Actinomycètes isolées à partir d’écosystème extrême d’El Bayadh
 AGUIS Hayat#, BENREGUIEG Mokhtar ................................................................................58

CP5.5 Activité protéolytique des actinomycètes de l’extrême
 BENHAMICHE Houria#, ZERIZER Habiba, .............................................................................59

CP5.6 Screening de lacoagulase chez des bactéries isolées d’un lac salé Algerien
 LENCHI Nesrine#, KEBBOUCHE-GANA Salima , KHEMILI-TALBI Souad , AKMOUSSI-TOUMI
 Sihem ....................................................................................................................................60

CP5.7 Production, activité et stabilité de protéases synthétisées par une souche
 thermotolérante d’actinobactérie.
 RACHEDI Kounouz #, MERADJI Meriem, MAHDJOUB Nour El Houda, ZERIZER Habiba,
 BOUGHACHICHE Faiza, KHARROUB Karima ......................................................................61

CP5.8 Actinobactéries thermophiles isolées à partir d’une eau thermale Algérienne :
 une source d’alpha amylase thermostable
 LEFAIDA Cherifa#, MEDJMEDJ Maya, BOUDEMAGH Allaoueddine ..............................62

CP6.1 Isolement, Screening et caractérisation de levures productrices d’enzymes à
 intérêt biotechnologique
 LABBANI Fatima-Zohra Kenza#, DAKHMOUCHE Schehrazed, BENNAMOUN Leila, AIT-
 KAKI Amel, NOUADRI Taher ...............................................................................................63

CP6.2 Highlighting of cellulolytic, saccharolytic, pectinolytic activity and scereening
 of antibio-resistants prokaryotic species involved in soft rots of vegetables,
 collected from different arid areas in the North-eastern of Algeria. Preliminary
 study
 MERIBAI Abdelmalek# , DIAFAT Abdelouaha, BACHENE Abderahmane ...................64

CP6.3 Inhibition de l’activité de la xanthine oxydase par les extraits de feuilles et de
 l’écorce de Fraxinus angustifolia
 MEDJAHED Zineb#, ATMANI –KILANI Dina, ATMANI djebbar ...........................................65

CP6.4 Cc-PDE,new purified phosphodiesterase enzyme from snake venom with
 biotechnological impact
 KIHELI Hamida#, CHERIFI Fatah , LARABA-DJEBARI Fatima ..............................................66

CP6.5 Rôle potentiel des inhibiteurs de protéases d’Echinococcus granulosus dans
 l’action anticancéreuse: apport de l’analyse protéomique
 ZEGHIR-BOUTELDJA Razika#, TOUIL-BOUKOFFA Chafia ...................................................67

CP6.6 Cc-5’NTase a promising alternative biomolecule in CD73 lack-related
 immunodeficiency
 SAOUD Samah#, CHERIFI Fatah, LARABA-DJEBARI Fatima ..............................................68

CP6.7 Étude de l’activité enzymatique bioinsecticide de souches
 d’actinomycètes isolées à partir de différents sols contre le Tribolium
 Rouge de la farine (Tribolium castaneum)
 BENSLAMA Ouided#, MANSOURI Nadjwa, ARHAB Rabah .............................................69

CP6.8 Anti-platelet aggregation activity of a novel phospholipase A2 an
 enzyme purified from Vipera lebetina snake venom: New tool with
 biotechnological applications
 KADI-SACI Amel# , Laraba-Djebari Fatima..........................................................................70

CONFÉRENCES PLÉNIÈRES

LES JOURNÉES SCIENTIFIQUES NATIONALES SUR LES ENZYMES À APPLICATIONS BIOTECHNOLOGIQUES EN ALGÉRIE

21-22 Décembre 2020, ENSB-CONSTANTINE

 P1. Enzymes recovery by Three Phase Partitioning: a focus on
 proteases as milk-clotting and meat tenderizing agents

 GAGAOUA Mohammed

 Food Quality and Sensory Science Department, Teagasc Ashtown Food Research
 Centre, Ashtown, Dublin 15, Ireland
 gmber2001@yahoo.fr & mohammed.gagaoua@teagasc.ie

 Abstract
 Among the aqueous purification systems, three phase partitioning (TPP) is an
 alternative and cost-effective non-chromatography bioseparation
 technique used for the extraction, concentration and recovery/purification
 of macromolecules, including enzymes, from different biological sources
 (microorganisms, plants and animals).This presentation will serve as a one-
 stop-reference to give a snapshotabout the studies that used over the last
 two decades this very simple and effective method to purify enzymes with
 high and acceptable purity from several sources with a specific focus on
 plant proteases.In food industries, proteases are frequently used in myriad
 production steps including milk-clotting and meat tenderization.Most of the
 plant proteases are cysteine proteinases, namely ficin,papain, bromelain,
 zingibain and actinidin. Unfortunately, the number of plant proteases which
 have been isolated and characterized still very low. In addition, endemic
 plant proteases are of great interest due to their activity over a wide range
 of temperature and pHs. For centuries, numerous of the plant proteases
 have been used as milk coagulants in Algeria. Some of them are widely
 used as meat tenderizers like ficin from Mediterranean Ficuscarica latex
 which is also used as a milk-clotting enzyme in cheese-making. In this
 presentation, I will further give an overview of the potential of TPP system to
 recover proteases from some Algerianendemic plants such as the latex from
 Ficuscarica, leaves from Calotropisprocera, juice from Cucumismelo,
 sarcocarpe from Cucumissativus, flowers from Capparisspinosa, etc.

 Keywords: Three Phase Partitioning, Enzymes purification, Proteases,
 Endemic plants, Milk-clotting;Artificial meat tenderization.

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LES JOURNÉES SCIENTIFIQUES NATIONALES SUR LES ENZYMES À APPLICATIONS BIOTECHNOLOGIQUES EN ALGÉRIE

21-22 Décembre 2020, ENSB-CONSTANTINE

 P2. Structural biology as a tool to understand and improve enzymes
 activity

 DJEGHADER Ahmed

 Department of Chemical Sciences and Bernal Institute, University of Limerick,
 Ireland
 ahmed.djeghader@ul.ie

 Abstract
 Biotechnological application of enzymes relies mainly on their ability to
 catalyse complex chemical reactions. While the size of these biocatalysts
 can range from few hundreds to thousands of amino acids, their activities
 reside in a central part composed only by a limited number of residues, the
 active site. Enzyme’s activity can be tuned to improve the reaction yield by
 increasing the turnover. Thus, understanding how enzymes work is a key step
 in the development of more efficient biocatalysts. Structural biology plays a
 central role in this process, whereby it allows for the understanding of the
 role of amino acids involved in catalysis. Here, different structural biology
 techniques will be discussed with a main focus on X-ray crystallography. An
 overview of how a protein structure can be obtained and interpreted will
 be given through the example of the sulfite oxidase from the thermophilic
 bacteria Thermus thermophilus. This protein belongs to the family of
 molybdoenzymes and is responsible for sulfite detoxification in human and
 linked to energy conservation in bacteria. In addition to its sulfite oxidase
 activity, this protein seems to be endowed with a nitrite reductase activity,
 opening the way for potential biotechnological application. The high
 resolution structure of this protein has been obtained in two different states,
 a product analogue bound state and a free state. Structural comparison
 between the two structures allowed for a better understanding of the
 catalytic mechanism, which opens the door for protein variants with
 improved turnover to be engineered.

 Keywords: Structural biology, X-ray crystallography, sulfite oxidase.

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COMMUNICATIONS ORALES

LES JOURNÉES SCIENTIFIQUES NATIONALES SUR LES ENZYMES À APPLICATIONS BIOTECHNOLOGIQUES EN ALGÉRIE

21-22 Décembre 2020, ENSB-CONSTANTINE

 CO1.1 Inhibition of apricot polyphenol oxidase by combinations of
 plant proteases and ascorbic acid

 DERARDJA Ala eddine#1, BARKAT Malika#1, ROMPEL Annette *2

 # Laboratoire de recherche, Biotechnologie et Qualité des Aliments (BIOQUAL),
 * Laboratoire de chimie biophysique,
 1 Institut de la Nutrition, de l'Alimentation et des Technologies Agro-Alimentaires

 (INATAA), Université Frères Mentouri Constantine1,
 2 Institut de chimie biophysique, faculté de chimie, Université de Vienne

 aliloo_89@yahoo.fr

 Abstract
 Enzymatic browning is considered to be one of the biggest problems during
 apricot handling, storage, preservation and transformation. The browning is
 mainly initiated by polyphenol oxidase (PPO). In this context, the main goal
 of this research is to evaluate the potential of some plant protease
 preparations as inhibitors of enzymatic browning in apricot by studying their
 ability to inactivate PPO. In addition, we were also studying the possibility of
 a combination between protease preparations and ascorbic acid (AA),
 where AA is mainly used to inhibit PPO during the time needed by the
 proteases to completely inactivate PPO. Therefore, we selected four plant
 cysteine proteases (papain, calotropain, ficin and bromelain), known for
 their high proteolytic activity. The proteases were applied in vitro (on purified
 PPO), and in situ (on apricot puree) to evaluate their efficiency as PPO
 inhibitors. The selected proteases were able to inactivate PPO at pH 4.5,
 with the degree of inactivation proportional to incubation time and
 protease concentration. The papain was the most effective protease, with
 50 μg completely inactivating PPO in less than one hour. AA prevented
 browning reactions that occur before or during PPO inactivation by
 protease. The combinations AA/proteases were highly effective in vitro,
 where 2 mM AA/500 μg proteases inhibited PPO activity completely over 24
 h. The combinations AA/proteases were also effective in vivo, as treated
 purees preserved their color compared to untreated samples after 10 days
 of storage. The results demonstrate that AA/proteases combinations
 constitute a promising practical anti-browning method with feasible
 application in the food industry.

 Keywords: Enzymatic browning, Polyphenol oxidase, Apricot, Plant
 proteases, Ascorbic acid.

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21-22 Décembre 2020, ENSB-CONSTANTINE

 CO1.2 Production d’une protéase coagulant le lait par Rhizopus
 stolonifer DIV16/2095-2048-1 via SSF: Optimisation par les plans
 d’expériences

 BENSMAIL Souhila #1, FAZOUANE-NAIMI Fethia*2

 #1Département de Biologie, FSNV-ST, Université Akli Mohand Oulhadj, Bouira,
 Algérie.
 *2Laboratoire de Recherche Technologie Alimentaire (LRTA), Université M’Hamed

 Bougara, Boumerdès, Algérie.
 s.bensmail@univ-bouira.dz ; s.bensmail@univ-boumerdes.dz

 Résumé
 Les micro-organismes représentent la principale source de protéases utilisées
 actuellement dans les différents processus industriels, en raison de leur croissance
 rapide, leurs caractéristiques physiologiques et les rendements élevés en produits
 élaborés. La principale application des protéases fongiques à acide aspartique
 produites naturellement est dans l'industrie laitière comme agents coagulant le lait
 pour la fabrication du fromage.
 La production d’une protéase coagulant le lait par la souche locale Rhizopus
 stolonifer (Ehrenberg) Vuillemin DIV16/2095-2048-1 a été réalisée sous les conditions
 SSF (fermentation sur substrat solide). Avant criblage et optimisation statistique, des
 expériences préliminaires ont été conduites afin de sélectionner le substrat et sa
 quantité, la solution minérale à ajouter au substrat, les effets de certaines sources
 supplémentaires de carbone et d'azote. Par la suite, la conception du Plackett et
 Burman à 2 niveaux (PBD) a été appliquée dans le but de fixer les facteurs
 améliorant de manière significative la production d'enzyme sous les conditions
 expérimentales préalablement déterminées.
 Le milieu de production a été préparé en utilisant 5 g du son de blé introduits dans
 des Erlenmeyers de 250 mL et humidifiés avec la solution minérale M-9 sous les
 conditions statiques. L'analyse statistique de la réponse (activité coagulante) par le
 logiciel JMP13 Pro® a révélé que les variations du niveau d'humidité (p=0,0030*) et
 du temps d'incubation (p=0,0369*) ainsi que l’addition du (NH4)2SO4 (p=0,0318*) et
 le CaCl2 (p=0,0382*) au substrat ont un effet significatif sur la production de la
 protéase coagulante. La température d’incubation, le pH de la solution minérale,
 la taille d’inoculum et l'ajout de xylose, comme autres facteurs du PBD, n'affectent
 pas de manière significative l’activité enzymatique. L'analyse de la variance pour
 la réponse indique que le modèle est significatif (R 2=98,03%, R2adj=92,78%,
 pvalue=0,0175*). La production de la protéase a été multipliée par un facteur de
 1,53 en utilisant le plan composite centré (CCD) pour atteindre une valeur de
 705,9±34,94 US/mL sur la base des résultats obtenus par le PBD.

 Mots-clés: Rhizopus stolonifer, protéases, fermentation, plans d’expériences,
 activité coagulante.

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21-22 Décembre 2020, ENSB-CONSTANTINE

 CO1.3 Purification et caractérisation d’une protéase d’origine
 microbienne (Mucor circinelloides SF15) et évaluation des
 propriétés rhéologiques d’un fromage fondu.

 BOUMEDIENE Farida#1, KAHLOUCHE Amel*2

 #1 Université Dr.YAHIA Fares de MEDEA
 2 Ecole supérieure de science de l’aliment et des industries agroalimentaires
 faridabella@live.com

 Résumé
 L'obtention de coagulants naturels du lait constitue un défi, car la
 disponibilité de la présure est limitée par rapport à la demande croissante
 de l'industrie laitière. Ces dernières années, de très nombreux travaux sont
 portés sur les protéases d’origine fongique, qui au plan pilote ont donné très
 tôt des résultats souvent comparables et parfois supérieurs à ceux obtenus
 avec la présure commerciale. C’est dans ce cadre d’investigation que
 nous avons entrepris l’étude de protéase coagulant le lait d’origine
 fongique (Mucor circinelloides SF15).
 Dans un premier temps, un isolement et une identification par biologie
 moléculaire ont été réalisés sur une souche fongique dont la séquence
 génomique a été enregistrée au niveau de la base NCBI avec un code de
 MH368140. Il s’agit de Mucor circinelloides. Les propriétés biochimiques ont
 été mises en évidence sur les fromages fabriqués.
 La pâte à fromage préparée dans le but de l’intégrer dans la fabrication du
 fromage fondu en remplacement partiel du Cheddar en utilisant différents
 coupages entre la présure commerciale et l'extrait pré purifié de Mucor
 SF15.

 La détermination du comportement rhéologique des fromages confirme
 leur texture fondue tartinable. En effet, l’échantillon issu du coupage 60/40
 est considéré comme le plus visqueux, autrement dit c’est le fromage le plus
 mou et facile à tartiner. Toute fois, l’analyse des courbes de contrainte de
 cisaillement obtenues montre que le fromage fabriqué à l’échelle de
 laboratoire ne manifeste pas réellement un comportement rhéofluidifiant
 contrairement à la mesure de la viscosité.

 Mots-clés : présure ; protéase ; Mucor circinelloides SF15 ; fromage fondu à
 tartiner; Rhéologie.

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LES JOURNÉES SCIENTIFIQUES NATIONALES SUR LES ENZYMES À APPLICATIONS BIOTECHNOLOGIQUES EN ALGÉRIE

21-22 Décembre 2020, ENSB-CONSTANTINE

 CO2.1 Optimisation des conditions de coagulation enzymatique du lait
 de chèvre avec la présure caprine par la méthode des surfaces
 de réponse

 BOURAS Biya*1,2, Ouarda AISSAOUI ZITOUN 2, BOUBRIK Fairouz3, BENYAHIA
 Ferial Aziza2

 1Université
 Echahid Hamma Lakhdar, El Oued
 2Laboratoiredu Génie Agro-Alimentaire (GENIAAL)1-INATAA, université
 Frères Mentouri, Constantine1
 bouras.dr@gmail.com

 Résumé
 La coagulation du lait est considérée comme la clé de la réussite de toute
 fabrication fromagère. Elle consiste à la formation d’un gel suite à des
 modifications physico-chimiques intervenant sur les micelles de caséines. La
 qualité du gel lactique obtenu dépend du type d’enzyme et des conditions
 de coagulation, dont le pH et la température. L’objectif de ce travail est
 l’étude de l’activité de la présure caprine extraite selon le protocole de
 Wangoh et al. (1993) et l’optimisation de ses conditions de coagulation
 dans le lait de chèvre. Les conditions de coagulation : pH et température
 sont optimisées par l’application de la méthode des surfaces de réponses
 (plan composite central à deux facteurs). Les résultats d’extraction
 montrent que la présure caprine présente une activité coagulante
 1,49±0‫ة‬01 UP, une force coagulante 1/2531,64 US et une teneur en protéine
 8,8±0,2 mg/ml. Concernant l’optimisation, notre étude a montré que le pH
 a un effet significatif unique et un effet quadratique positif sur le temps de
 floculation du lait de chèvre par contre pour le temps de coagulation nous
 avons noté un effet linéaire et quadratique (effet positif).

 Mots-clés : Présure caprin, coagulation, chèvre, optimisation, surface de
 réponse.

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LES JOURNÉES SCIENTIFIQUES NATIONALES SUR LES ENZYMES À APPLICATIONS BIOTECHNOLOGIQUES EN ALGÉRIE

21-22 Décembre 2020, ENSB-CONSTANTINE

 CO2.2 Production et caractérisation d’α-amylase fongique : Essai
 d’application en panification

 AIT KAKI Amel1,2, BENNAMOUN L.2, DJEKRIF DAKHMOUCHE S.2, LABANI FZ K.2,
 EL- HADEF EL-OKKI M.1,3, & MERAIHI Z.2

 1 Institut de la Nutrition, de l’Alimentation et des Technologies Agro-Alimentaires,
 Université Frères Mentouri-Constantine 1.
 2 Laboratoire de Génie Microbiologique et Applications, Université Frères Mentouri-

 Constantine 1.
 3 Laboratoire de Biologie et Environnement, Université Frères Mentouri-Constantine1

 ait-kaki.amel@umc.edu.dz

 Résumé
 Le champ d'application des enzymes ne cesse de s'élargir. Le marché
 mondial des enzymes est estimé à 7,4 milliards de dollars, avec une
 augmentation de 4 % par an. Les amylases constituent une classe
 d'enzymes industrielles occupant environ 25 % du marché des enzymes. En
 effet, le marché mondial de l’α amylase utilisée en boulangerie à lui seul
 devrait atteindre 320,1 millions de dollars d'ici 2024.
 La production d’α-amylase fongique sur un milieu optimisé à base de farine
 de dattes déclassées a révélé une production maximale de 11034 UI, au
 bout de 28 h d’incubation. La caractérisation de l’enzyme partiellement
 purifiée a révélé un pH optimum de 5 et une température optimale de 60°C.
 L'enzyme est stable à 80 °C et à 90 °C.
 La performance de l’α-amylase produite est testée dans le processus de
 fabrication du pain à base de farine et comparé à la même enzyme
 importée et utilisée localement dans la fabrication du pain. L’essai
 d’incorporation de cette enzyme a induit une augmentation du volume
 spécifique et du rapport hauteur / largeur du pain, de 0,72 cm3/g et 0,2
 respectivement, par rapport au témoin. Cette augmentation est supérieure
 à celle induite par l'α-amylase commerciale importée, qui atteint 0,49
 cm3/g et 0,1 respectivement. Ces résultats suggèrent l’intérêt de
 l’application de cette enzyme en panification pour remplacer les amylases
 importées et les additifs constitués de produits chimiques et d’émulsifiants
 classiquement utilisés en panification afin d’améliorer les propriétés
 texturales, rhéologiques et la saveur du pain d’une part et d’autre part,
 limiter la vitesse de rassissement du pain.

 Mots-clés : α-amylase fongique, panification, texture, rhéologie,
 rassissement.

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21-22 Décembre 2020, ENSB-CONSTANTINE

 CO2.3 Étude de la production et la caractérisation d’α-amylase de
 Clavispora lustaniae et Pichia guilliermondii isolés de blé des
 zones arides.

 DAKHMOUCHE-DJEKRIF Scheherazed 1*, AIT KAKI- EL HADEF ELOKKI Amel 2,
 BENNAMOUN Leila 2, LABBANI Fatima Zohra Kenza2, CHAIB Ibtissem2 et
 NOUADRI Tahar2.

 1ENS Assia DJEBAR, Constantine.
 2 Laboratoire de Génie Microbiologique et Applications (GMA). Université Frères Mentouri
 (UFM), Constantine 1.
 scheherazad2002@hotmail.com

 Résumé
 La production de l'α-amylase extracellulaire thermostable chez les souches locales
 de Clavispora lusitaniae et Pichia guilliermondii a été réalisée. Les résultats ont
 montré que les deux souches produisent l’α-amylase : 13630 UI pour Clavispora
 lusitaniae et 13344,5 UI pour Pichia guilliermondii. La purification de l’enzyme
 consiste à l’utilisation de l’acétone qui a permis l’augmentation de l’activité
 spécifique de l’α-amylase de 215.60 à 691.28 UI/mg pour Clavispora lusitaniae et
 de 271.90 à 677.39 UI/mg pour Pichia guilliermondii. Chez les deux souches, le profil
 chromatographique de gel filtration sur sephadex G 75 montre l’existence de deux
 fractions protéiques contenant des activités α-amylasiques dont le 2éme pic
 renferme les fractions protéiques et les activités enzymatiques les plus élevées.
 L’étude des caractéristiques physico-chimiques des α-amylases purifiées a montré
 que le pH optimum, la température optimale de l’enzyme de Clavispora lusitaniae
 sont de 8 et 70 °C, ceux de l’α-amylase de Pichia guilliermondii sont de 6 et 60°C et
 ceux de l’enzyme commerciale sont de 9 ,40°C. L’étude de la thermostabilité des
 trois enzymes a révélé une excellente stabilité car après incubation de 120 min à
 80°C, l’enzyme de Clavispora lusitaniae garde 99,43% de son activité initiale. Pour
 Pichia guilliermondii, l’enzyme maintient 99,21% de son activité. Quant à l’enzyme
 commerciale, elle conserve 99,18 de son activité. L’effet des ions métalliques sur
 l’activité α-amylasique de Clavispora lusitaniae, Pichia guilliermondii, et l’enzyme
 commerciale montre que le MgCl2 est un inhibiteur pour les trois enzymes (99.74%,
 99.27% et 99.92% respectivement). Pour le ZnSO4, il augmente l’activité de 120,45%,
 120.05 % et 118,86% respectivement). Quant à CaCl2, il augmente l’activité
 enzymatique de l’amylase de Pichia guilliermondii (115%) et commerciale (113,86%)
 et il diminue légèrement celle de Clavispora lustaniae (99,4%). Les performances
 des enzymes amylolytiques de ces deux souches de levure (isolées d'un
 environnement saharien aride) les qualifient de souches d'utilité industrielle en
 particulier celle de l’amidon, du textile et des détergents pour l’amylase de
 Clavispora lusitaniae puisque c’est une enzyme alcalothermostable et dans les
 industries agroalimentaires et pharmaceutiques pour l’enzyme de Pichia
 guilliermondii car c’est une enzyme acidothermostable.
 Mots-clés : α-amylase, Clavispora lusitaniae, Pichia guilliermondii, thermostabilité,
 purification.

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LES JOURNÉES SCIENTIFIQUES NATIONALES SUR LES ENZYMES À APPLICATIONS BIOTECHNOLOGIQUES EN ALGÉRIE

21-22 Décembre 2020, ENSB-CONSTANTINE

 CO2.4 Degradation of Fusarium cell walls by lytic enzymes of potential
 biocontrol Trichoderma isolates

 DENDOUGA Wassila 1, GHEDJEMIS Amina 2, BOUREGHDA Houda 2

 1 Laboratory of Biodiversity of Ecosystem and Dynamic Production of Agriculture
 System in Arid Regions, University of Biskra, Algeria.
 2Laboratory of Phytopathology and Molecular Biology, National High School of

 Agronomy (ENSA), El-Harrach, Algiers, Algeria.
 wassila.dendouga@univ-biskra.dz

 Abstract
 Trichoderma is one of the most exploited fungal biocontrol agents in
 agriculture to manage plant diseases caused by a wide number of fungal
 pathogens. Fourteen strains of Trichoderma spp. were isolated from Algerian
 desert soils and assessed for their biocontrol potential against Fusarium
 crown and root rot of wheat. Identity of Trichoderma spp. was confirmed by
 genetic analysis performed by sequencing the ITS1- 5.8S-ITS2 rRNA region. In
 vitro tests have been carried to evaluate the sporulation of Trichoderma
 spp. and their possible production of diffusible substances. Results obtained
 with all Trichoderma spp. isolates showed significant decrease in colony
 diameter and sporulation of Fusarium species compared to the control. In
 direct confrontation, Trichoderma harzianum and T. viride isolates were able
 to overgrow and sporulate above F. culmorum colonies which reflect their
 high mycoparasitic potential. The efficiency of all Trichoderma spp. isolates
 under greenhouse conditions was evaluated during the first week of
 germination and 30 days after sowing. Disease incidence and severity of the
 seedlings treated with Trichoderma spp. were significantly less than the
 control inoculated only with pathogen. The highest disease index decrease
 (>70 %) was obtained with the two isolates of T. harzianum (Thr.4 and Thr.10)
 and T. viride Tv.6. Lytic enzymes (CWDE) production by Trichoderma spp.
 isolates was tested in liquid cultures containing fungal cell walls of each
 pathogen as sole carbon source. Higher levels of chitinase, β-1, 3-glucanase
 and protease activities were induced by hyphal cell walls of F. graminearum
 than cell walls of F. verticillioides and F. culmorum. T. harzianum Thr.4 was
 exhibited the highest enzyme activities with hyphal cell walls of F.
 graminearum and F. culmorum. However, in the medium amended with cell
 wall of F. verticillioides, maximal lytic activities were recorded for T. viride
 Tv.6. Lytic enzymes activities (CWDE) of Trichoderma isolates were positively
 correlated with disease reduction potential.

 Key words: Lytic enzymes, Trichoderma, biocontrol, Fusarium, wheat.

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